Vous pourriez également être intéressé par la D-amino-acide oxydase ( EC 1.4.3.3), une flavoprotéine (FAD) hautement spécifique de la forme D de l'amino acides, qui a été découvert par Hans Krebs en 1935 (voir ici), et qui a une large distribution (y compris chez l'homme).
L'enzyme a été étudiée de manière très approfondie, en particulier par les collègues de Massey & (voir ici par exemple)
D-amino-acide oxydase ( EC 1.4.3.3) catalyse la réaction qui entraîne la transformation suivante
D-acide aminé + H 2 sub> O + O 2 = 2-oxo carboxylate + NH 3 + H 2 O 2
Les 2-oxo-carboxylates sont ce que l'on appelait autrefois les α-céto-acides. Par exemple, le pyruvate est produit à partir de D-Ala.
Le produit de la réaction enzymatique est l’imino-acide qui est hydrolysé de manière non enzymatique en acide a-céto (voir Pollegioni et al ., 1994, et références)
Une excellente critique
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D-Amino Acid-oxydase: rôle physiologique et applications
par SV Khoronenkova & VI Tishkov,
Biochemistry (Moscou) est disponible gratuitement sur ici
Ces auteurs ont des choses intéressantes à dire sur la D-Serine, la D-Proline et la D-Alanine, et bien plus encore.
Référence supplémentaire
- Pollegioni L, Fukui K, Massey V. (1994) Études sur le mécanisme cinétique de la D-aminoacide oxydase de rein de porc par site mutagenèse de la tyrosine 224 et de la tyrosine 228. J. Biol. Chem. 269 , 31666-31673. [ pdf]