Waarom zijn bijna alle aminozuren in organismen linkshandig (uitzondering is glycine dat geen isomeer heeft) wanneer abiotische monsters typisch een gelijkmatige mix van links- en rechtshandige moleculen hebben?
Waarom zijn bijna alle aminozuren in organismen linkshandig (uitzondering is glycine dat geen isomeer heeft) wanneer abiotische monsters typisch een gelijkmatige mix van links- en rechtshandige moleculen hebben?
Ik weet dat je verwijst naar de gewoonlijk door ribosoom vertaalde L-eiwitten, maar ik kan niet anders dan eraan toevoegen dat er enkele peptiden zijn, nonribosomale peptiden genaamd, die niet afhankelijk zijn van het mRNA en D-amino kunnen bevatten zuren. Ze hebben zeer belangrijke farmaceutische eigenschappen. Ik raad dit (1) recensieartikel aan als je geïnteresseerd bent in het onderwerp. Het is ook vermeldenswaard dat D-alanine en D-glutamine worden opgenomen in het peptidoglycaan van bacteriën.
Ik las verschillende artikelen (2, 3, 4) die het probleem van chiraliteit bespreken, maar ze concluderen allemaal dat er geen duidelijke reden is waarom we in de L-wereld leven. De L-aminozuren zouden geen chemische voordelen moeten hebben ten opzichte van de D-aminozuren, zoals biociden al aangaven.
Redenen voor het voorkomen van de twintig gecodeerde eiwitaminozuren (2 ) heeft een informatief en interessant overzicht. Dit is de paragraaf over het onderwerp chiraliteit:
Dit is gerelateerd aan de vraag naar de oorsprong van optische activiteit in levende organismen waarover een zeer grote literatuur bestaat ( Bonner 1972; Norden 1978; Brack andSpack 1980). We stellen niet voor om deze vraag hier te behandelen, behalve om op te merken dat de argumenten die in dit artikel worden gepresenteerd, van toepassing zijn op organismen die zijn opgebouwd uit D- of L-aminozuren.
Het is mogelijk dat zowel L als D levens waren aanwezig (L / D-aminozuren, L / D-enzymen die L / D-substraten herkennen), maar bij toeval versloeg de L-wereld de D-wereld.
Ik vond ook de dezelfde vraag in een forum waar een van de antwoorden intrigerend lijkt. Ik kan geen commentaar geven op de betrouwbaarheid van het antwoord, maar hopelijk heeft iemand de expertise om dit te doen:
Ten eerste heeft ons melkwegstelsel een chirale spin en een magnetische oriëntatie, waardoor kosmische stofdeeltjes sterlicht polariseren als circulair gepolariseerd in slechts één richting. Dit circulair gepolariseerde licht breekt D-enantiomeren van aminozuren meer af dan L-enantiomeren, en dit effect is duidelijk bij analyse van de aminozuren die op kometen en meteoren worden aangetroffen. Dit verklaart waarom L-enantiomeren, althans in de melkweg, de voorkeur hebben.
Twee, hoewel zwaartekracht, elektromagnetisme en de sterke kernkracht achiraal zijn, is de zwakke kernkracht (radioactief verval) chiraal. Tijdens bèta-verval geven de uitgezonden elektronen bij voorkeur de voorkeur aan één soort spin. Dat klopt, de pariteit van het universum blijft niet behouden in nucleair verval. Deze chirale elektronen breken opnieuw bij voorkeur D-aminozuren af versus L-aminozuren.
Dus vanwege de chiraliteit van zonlicht en de chiraliteit van nucleaire straling, zijn L-aminozuren de stabielere enantiomeren en hebben daarom de voorkeur voor abiogenesis.
Het ribosoom houdt het peptidegebonden tRNA en aminoacyl-tRNA in de juiste richting om de peptidyltransferasereactie te katalyseren.
http://www.pnas.org/content/103/36 /13327/F1.expansion.html
Als het binnenkomende aminoacyl-tRNA het andere enantiomeer was, zou het aminozuurgedeelte niet goed passen in de actieve ribosoomplaats. Met andere woorden, de vorm van het ribosoom selecteert voor specifieke aminozuurenantiomeren. In abiotische mengsels is de aanmaak van aminozuren en hun polymerisatie niet-katalytisch, en dus is er geen specificiteit of selectie voor bepaalde enantiomeren.
Als je de 'biogenese'-vraag stelt, dan denk ik het antwoord is dat we de oorspronkelijke selectie niet kennen, en het kan gewoon toeval zijn. Maar toen de biochemie ze eenmaal begon te maken en te gebruiken, waren ze natuurlijk allemaal hetzelfde. Maar eerlijk gezegd is "waarom geen D-aminozuren" ongeveer even logisch als "waarom niet 22 aminozuren, of 23, of 24, of 25?" Omdat dat is wat er is gebeurd.
Voor zover ik weet, is het niet bekend waarom we alleen linkshandige en niet rechtshandige aminozuren zien. Een recent artikel speculeert dat de zwakke kracht verantwoordelijk zou kunnen zijn voor een kleine asymmetrie in energieniveaus tussen de stereo-isomeren. Als het effect echter klein is, is het moeilijk in te zien waarom het biologische implicaties zou moeten hebben. In 2004 toonden Tamura en Schimmel aan dat RNA een voorkeur heeft voor L-aminozuren, terwijl gespiegeld RNA een voorkeur heeft voor D-aminozuren. Ze concluderen:
Deze resultaten suggereren de mogelijkheid dat de selectie van L-aminozuren voor eiwitten werd bepaald door de stereochemie van RNA.
Dus de volgende vraag is: waarom observeren we slechts één soort RNA? Het kan toevallig zijn dat een polymeer met één RNA-configuratie zichzelf repliceert.
De normale resultaten van een poging om eiwitten te assembleren met gemengde chirale aminozuren is een eiwit dat niet vouwt.
De algemene aanname als gevolg van dit resultaat is dat er al heel vroeg een keuze moet worden gemaakt om gebruik alle rechtshandige of alle linkshandige aminozuren. Er lijkt geen specifieke reden te zijn om de ene manier boven de andere te kiezen, behalve wat betreft prevalentie.
Het gebruik van slechts 1 chiraliteit voor het ecosysteem vereenvoudigt de eiwitvorming en vouwkaders. In theorie zou je een codonsysteem kunnen hebben met 40 verschillende waarden (en 24 overtollige waarden): glycine, stopcodon en links / rechts variaties van elk ander aminozuur. De eiwitten en nanomachines die nodig zijn om dit te ondersteunen, zouden echter een waanzinnig complex zijn. Het is veel efficiënter om rond 1 chiraliteit te bouwen en je eraan te houden.
Als alternatief zou je enzymen kunnen hebben die specifiek zijn ontworpen om eiwitten van de "verkeerde" chiraliteit om te keren, afhankelijk van de soort.
Met dat in gedachten, een ecosysteem met verschillende soorten met verschillende aminozuurchiraliteit zou een spijsverteringschaos zijn. Als je een dextro-proteïne steak eet, zal je spijsvertering de proteïnen breken in ... dextro-aminozuren. Beste resultaat: ze absorberen niet en worden door het toilet gespoeld. Slechtste resultaat: ze worden opgenomen en uw cellen gebruiken ze om eiwitten te maken - wat ernstige vouwfouten, niet-functionele eiwitten en een groot aantal niet-traceerbare gezondheidsproblemen veroorzaakt die waarschijnlijk een verkeerde diagnose zouden krijgen als een spirocheetinfectie (uitgebreide gezondheidsproblemen die niet beperkt zijn naar een specifieke regio en hebben geen waarneembaar patroon).