Question:
Pourquoi les acides aminés en biologie sont-ils homochiraux?
Poshpaws
2012-01-11 15:45:54 UTC
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Pourquoi presque tous les acides aminés des organismes sont-ils gauchers (à l'exception de la glycine qui n'a pas d'isomère) alors que les échantillons abiotiques ont généralement un mélange homogène de molécules gauches et droitières?

Ce n'est pas une réponse, mais Radiolab a eu une excellente discussion sur la chiralité et le problème que vous avez soulevé. Vaut le détour: http://www.radiolab.org/2011/apr/18/mirror-mirror/
@yamad. Le site auquel vous accédez contient la ligne «toutes les molécules vivantes sont gauchers». Ceci, bien sûr, n'a aucun sens.
Eh bien, je pense que le grand mystère est que tous les acides aminés incorporés dans les protéines du ribosome sont gauchers, à l'exception de la glycine qui n'est pas chirale. Cela comprend la [sélénocystéine] (https://en.wikipedia.org/wiki/Selenocysteine) et la [pyrrolysine] (https://en.wikipedia.org/wiki/Pyrrolysine). Cependant, tous les acides aminés biologiquement actifs ne sont pas des isomères L. La D- [alanine] (https://en.wikipedia.org/wiki/Alanine), qui se produit dans la paroi cellulaire bactérienne, est un exemple évident, mais il y en a beaucoup d'autres.
@TomD ha, assez bien. Mis à part les simplifications excessives, cependant, j'aime toujours la pièce parce que je me souviens qu'elle fait du bon travail en donnant une idée intuitive de ce qu'est la chiralité et de ses effets. Bien sûr, il est probable qu'ils fassent des simplifications excessives plus frustrantes et que je les ai manquées ou que je leur ai pardonné dans mon ravissement qu'une émission populaire était prête à creuser assez profondément dans une idée comme la chiralité à des fins de divertissement. Parfois, Radiolab fait des faux pas majeurs, mais en général, je pense que leur travail est assez solide en ce qui concerne les récits populaires de concepts scientifiques délicats.
Cinq réponses:
Gergana Vandova
2012-01-12 08:03:13 UTC
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Je sais que vous faites référence aux L-protéines généralement traduites par des ribosomes, mais je ne peux m'empêcher d'ajouter qu'il existe des peptides, appelés peptides non tribosomaux, qui ne dépendent pas de l'ARNm et peuvent incorporer du D-amino acides. Ils ont des propriétés pharmaceutiques très importantes. Je recommande cet (1) article de synthèse si le sujet vous intéresse. Il convient également de mentionner que la D-alanine et la D-glutamine sont incorporées dans le peptidoglycane des bactéries.

J'ai lu plusieurs articles (2, 3, 4) qui traitent du problème de la chiralité mais tous concluent qu'il n'y a aucune raison apparente pour laquelle nous vivons dans le monde L. Les acides aminés L ne devraient pas avoir d'avantages chimiques par rapport aux acides aminés D, comme les biocs l'ont déjà souligné.

Raisons de l'apparition des vingt acides aminés protéiques codés (2 ) a un plan informatif et intéressant. Voici le paragraphe sur le thème de la chiralité:

Ceci est lié à la question de l'origine de l'activité optique dans les organismes vivants sur laquelle il existe une très large littérature ( Bonner 1972; Norden 1978; Brack andSpack 1980). Nous ne proposons pas de traiter cette question ici, sauf pour noter que les arguments présentés dans cet article s'appliqueraient aux organismes construits à partir d'acides aminés D ou L.

Il est possible que L et D des vies étaient présentes (acides aminés L / D, enzymes L / D reconnaissant les substrats L / D), mais, par hasard, le monde L a surpassé le monde D.

J'ai aussi trouvé le même question dans un forum où l'une des réponses semble intrigante. Je ne peux pas faire de commentaires sur la fiabilité de la réponse, mais j'espère que quelqu'un aura l'expertise pour le faire:

Premièrement, notre galaxie a un spin chiral et une orientation magnétique, ce qui fait que les particules de poussière cosmique polarisent la lumière des étoiles en polarisation circulaire dans une seule direction. Cette lumière polarisée circulairement dégrade les énantiomères D des acides aminés plus que les énantiomères L, et cet effet est clair lors de l'analyse des acides aminés trouvés sur les comètes et les météores. Ceci explique pourquoi, au moins dans la voie lactée, les énantiomères L sont préférés.

Deuxièmement, bien que la gravité, l'électromagnétisme et la force nucléaire forte soient achirales, la force nucléaire faible (désintégration radioactive) est chirale. Lors de la désintégration bêta, les électrons émis favorisent préférentiellement un type de spin. C'est vrai, la parité de l'univers n'est pas conservée dans la désintégration nucléaire. Ces électrons chiraux dégradent encore une fois de préférence les acides aminés D par rapport aux acides aminés L.

Ainsi, en raison de la chiralité de la lumière du soleil et de la chiralité du rayonnement nucléaire, les acides aminés L sont les énantiomères les plus stables et sont donc favorisés pour abiogenèse.

  1. BIOSYNTHÈSE DES PEPTIDES NONRIBOSOMAUX

  2. Raisons de la occurrence des vingt acides aminés protéiques codés

  3. Base moléculaire pour la sélection chirale dans l'aminoacylation de l'ARN

  4. Comment la nature traite les stéréoisomères

  5. L'adaptation des dérivés diastéréoisomères du S-prolyl dipeptide à l'estimation quantitative de R- et les énantiomères de la S-leucine. Bonner WA, 1972

  6. L'asymétrie de la vie. Nordén B, 1978

  7. Structures bêta de polypeptides avec des résidus L et D. Partie III. Preuves expérimentales d'enrichissement en énantiomère. Brack A, Spach G, 1980

Merci Gergana. Je vais en suivre une partie. Je pourrai commenter l'angle astronomique plus tard.
J'espère que ces documents seront utiles. Faites-moi savoir ce que vous avez trouvé.
La différence entre les acides aminés L et D n'affecte pas la structure tertiaire?
Parce que je m'ennuyais, j'ai trouvé et ajouté des liens vers les citations de "Raisons de l'apparition des vingt acides aminés protéiques codés"
KAM
2012-01-11 20:26:19 UTC
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Le ribosome maintient l'ARNt et l'aminoacyl-ARNt liés au peptide dans la bonne orientation pour catalyser la réaction peptidyltransférase.

http://www.pnas.org/content/103/36 /13327/F1.expansion.html

Si l'aminoacyl-ARNt entrant était l'autre énantiomère, la fraction d'acide aminé ne rentrerait pas correctement dans le site actif du ribosome. En d'autres termes, la forme du ribosome sélectionne des énantiomères d'acides aminés spécifiques. Dans les mélanges abiotiques, la création d'acides aminés et leur polymérisation est non catalytique, et il n'y a donc pas de spécificité ou de sélection pour certains énantiomères.

Si vous posez la question "biogenèse", alors je pense la réponse est que nous ne connaissons pas la sélection originale et que ce n'est peut-être que par hasard. Mais une fois que la biochimie a commencé à les fabriquer et à les utiliser, bien sûr, ils étaient tous les mêmes. Mais franchement, "pourquoi pas les acides aminés D" a autant de sens que "pourquoi pas 22 acides aminés, ou 23, ou 24 ou 25?" Parce que c'est ce qui s'est passé.

Merci pour la réponse @KAM. Cependant, je n'achète pas votre critique de l'aspect biogenèse à la question! Bien sûr, il se peut que les acides L-aminés "par hasard" aient été sélectionnés, mais le fait que toute vie n'utilise maintenant que des L-aminés est intrigant. Étant donné une probabilité égale de L et D aminos, cela suggère que la vie n'est née que des L-aminos, ou que la vie L-amino a réussi à surpasser et à éradiquer la vie D-amino. L'une ou l'autre possibilité nous envoie dans des directions intéressantes.
Mais, vous obtenez toujours un vote positif ;-)
Je pense que «pourquoi pas les acides aminés D» est parfaitement logique. Les déshydrogénases (dhs) montrent également un [type de stéréospécificité] (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3157549), où certains dhs transfèrent l'hydrogène _pro_-4R du NAD (P) H (A- type) et d'autres transfèrent le _pro_-4R (type B), qui a également été conservé dans l'évolution: aucun dh du type A n'a évolué à partir d'un ancêtre du type B, et _vice versa_. Votre argument sur le non-ajustement peut également s'appliquer aux A-dhs ou B-dhs, mais à mon avis, cela signifie très peu et ne répond pas à la question: pourquoi pas un ribosome qui peut utiliser des acides aminés D?
Michael Kuhn
2012-01-11 16:58:56 UTC
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Pour autant que je sache, on ne sait pas pourquoi nous ne voyons que des acides aminés gauchers et non droitiers. Un article récent spécule que la force faible pourrait être responsable d'une minuscule asymétrie des niveaux d'énergie entre les stéréo-isomères. Cependant, si l'effet est minime, il est difficile de voir pourquoi il devrait avoir des implications biologiques. En 2004, Tamura et Schimmel ont montré que l'ARN a une préférence pour les acides aminés L, tandis que l'ARN miroir a une préférence pour les acides aminés D. Ils concluent:

Ces résultats suggèrent la possibilité que la sélection des acides L-aminés pour les protéines ait été déterminée par la stéréochimie de l'ARN.

La question suivante est donc: Pourquoi n'observons-nous qu'un seul type d'ARN? Ce pourrait être juste par hasard, qu'un polymère d'une configuration d'ARN est devenu auto-réplicatif.

La chiralité de l'ARN renforce la chiralité des acides aminés, pure. Je me demande s'il y a de l'ARN miroir là-bas, parce que la pénalité pour être reflété est plus faible? (est-il plus bas?)
J'aime ta dernière phrase
Joshua
2012-01-13 01:43:46 UTC
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Le résultat normal d'une tentative d'assemblage de protéines avec des acides aminés chiraux mixtes est une protéine qui ne se replie pas.

L'hypothèse générale due à ce résultat est qu'un choix doit être fait très tôt pour utilisez tous les acides aminés droitiers ou gauchers. Il ne semble pas y avoir de raison particulière de choisir une voie plutôt qu'une autre, sauf pour la prévalence.

user1258361
2017-08-09 03:02:11 UTC
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L'utilisation d'une seule chiralité pour l'écosystème simplifie la formation des protéines et les structures de repliement. En théorie, vous pourriez avoir un système de codons avec 40 valeurs distinctes (et 24 valeurs redondantes): glycine, codon d'arrêt et variations gauche / droite de chaque autre acide aminé. Cependant, les protéines et les nano-«machines» nécessaires pour soutenir cela seraient d'un complexe fou. Il est beaucoup plus efficace de construire autour d'une chiralité et de s'y tenir.

Alternativement, vous pourriez avoir des enzymes spécifiquement conçues pour inverser les protéines de la "mauvaise" chiralité selon l'espèce.

Avec cela à l'esprit, un écosystème avec différentes espèces ayant différentes chiralité d'acides aminés serait un chaos digestif. Si vous mangez un steak dextro-protéine, votre digestion décomposera les protéines en ... acides aminés dextro. Meilleur résultat: ils ne parviennent pas à absorber et à être jetés dans les toilettes. Pire résultat: ils sont absorbés et vos cellules les utilisent pour fabriquer des protéines - provoquant de graves erreurs de pliage, des protéines non fonctionnelles et une foule de problèmes de santé introuvables qui seraient probablement diagnostiqués à tort comme une infection à spirochètes (problèmes de santé de grande envergure qui ne sont pas limités à une région spécifique et n'ont pas de modèle perceptible).

Addendum: vos cellules immunitaires pourraient identifier les protéines non fonctionnelles / mal formées produites par la consommation d'acides dextro-aminés comme des matières étrangères dangereuses / envahisseurs, provoquant des allergies généralisées


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Ce Q&R a été automatiquement traduit de la langue anglaise.Le contenu original est disponible sur stackexchange, que nous remercions pour la licence cc by-sa 3.0 sous laquelle il est distribué.
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