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2007-04-22 21:42:18 UTC
El más patético intento de responder al reto que la Complejidad
Irreducible
plantea al evolucionismo darwinista
por Michael Behe
23/04/2006
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Traducción y adaptación: Santiago Escuain - © SEDIN 2006 - http://www.sedin.org/
Original inglés en http://www.idthefuture.com/2006/04/the_lamest_attempt_yet_to_answ.html
// http://www.idthefuture.com/
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El estudio de Bridgham et al (2006) publicado en el número de 7 de
abril de la revista Science es el más patético de los intentos hasta
ahora -y quizá el más patético posible- de esquivar el problema que la
complejidad irreducible plantea al Darwinismo.
La esencia del estudio es como sigue: los autores comenzaron a
partir de una proteína que ya tiene la capacidad de interaccionar
intensamente con tres clases de hormonas esteroideas (aldosterona,
cortisol, y «DOC» [11-desoxicorticosterona]. Después de inducir
diversas mutaciones simples la proteína interactuaba de forma mucho
más débil con todos estos esteroides. En otras palabras, se hizo
disminuir una capacidad preexistente.
¡Aquí tenemos la hazaña! Y el hecho de que este estudio tan
sumamente modesto y sustancialmente irrelevante sea hinchado a bombo y
platillo con comunicados de prensa, con un comentario en la revista
Science por Christoph Adami, y con reportajes aparecidos y por
aparecer en los medios de comunicación, demuestra la enorme ansiedad
que algunos personajes padecen acerca de la tesis del Designio
Inteligente.
En este estudio, los autores querían observar si dos proteínas
modernas relacionadas llamadas receptor de glucocorticoide (GR) y
receptor de mineralocorticoide (MR) se podían derivar a partir de una
proteína ancestral común. Usando un inteligente análisis, los autores
prepararon una proteína que creían que representaba a la proteína
ancestral. Esta proteína liga a diversas hormonas de estructura
semejante, como lo hace la moderna MR. Entonces introdujeron dos
cambios de aminoácidos en la proteína que se encuentran en la moderna
GR. Los dos cambios llevaron a que la proteína ancestral ligase las
diferentes clases de hormonas con una intensidad de entre diez a mil
veces más débil- Esta proteína ligaba la aldosterona unas tres veces
más débilmente que el cortisol. Los autores observan que la moderna GR
(en tetrápodos) también liga la aldosterona más débilmente que el
cortisol. De modo que quizá, según este modo de pensar, un gene
ancestral que pudiera ligar ambas hormonas se duplicó en el pasado, en
el que una copia acumuló dichas dos mutaciones para llegar a ser la
moderna GR, mientras que la otra copia llegó a ser la moderna MR.
A continuación doy unos comentarios como respuesta:
Esto es una continuación de la venerable tradición darwinista de hacer
grandiosas afirmaciones basadas en resultados insignificantes. No hay
nada en este artículo que un proponente del DI piense que quede fuera
del alcance de las mutaciones aleatorias y de la selección natural. En
otras palabras, presentan una falsa imagen del adversario a batir.
Los autores (incluyendo a Christoph Adami en su comentario) redefinen
a su propia conveniencia la «complejidad irreducible» hasta términos
ínfimos. Desde luego, yo no clasificaría el sistema de ellos como de
CI. Los sistemas de CI que yo traté en La Caja Negra de Darwin
contienen una multiplicidad de factores proteínicos activos. En
cambio, el «sistema» de ellos se compone de solo una proteína y su
ligando. Aunque en la naturaleza el receptor y el ligando forman parte
de un sistema mayor que entonces posee una función biológica, el
fragmento del sistema mayor que ellos han escogido no hace nada por sí
mismo. En otras palabras, los componentes aislados con los que
trabajan no son de complejidad irreducible.
En el experimento ¡sólo cambiaron dos residuos de aminoácidos! No se
añadieron nuevos componentes, ni se eliminaron componentes viejos.
En este experimento no se produjo nada nuevo; más bien, lo que se hizo
fue debilitar la capacidad preexistente de una proteína para ligar
diversas moléculas. Los investigadores comenzaron sus experimentos con
una proteína que puede ligar intensamente diversos esteroides de
estructura muy similar, y acaban con una proteína que, como mucho,
liga algunos de los esteroides diez veces menos enérgicamente. (Figura
4C)
Estos resultados no difieren del desarrollo de resistencia a los
antibióticos, donde unos cambios de un solo aminoácido pueden llevar a
que disminuya la afinidad de una toxina a una proteína determinada
(por ejemplo, la resistencia a la warfarina en ratas, y la resistencia
a diversos medicamentos contra el SIDA). Los proponentes del designio
inteligente están plenamente de acuerdo en que estos cambios se pueden
conseguir mediante mutación al azar y selección natural.
En el intermedio «menos prometedor» (L111Q) la proteína ha perdido
esencialmetne su capacidad de ligar con ningún esteroide. En el caso
de la proteína intermedia «más prometedora» (la que presenta
únicamente la alteración S106P), la proteína ha perdido alrededor del
99% de su capacidad de ligar DOC y cortisol, y ha perdido alrededor
del 99,9% de su capacidad de ligar aldosterona. (Figura 4C)
Aunque los autores implican (y Adami lo afirma de manera directa) que
la proteína que ha sufrido mutación es específica para el cortisol, de
hecho también liga aldosterona con alrededor de la mitad de la
afinidad. (Comparar las curvas roja y verde en la gráfica inferior de
la derecha de la Figura 4C.) Lo que es más, hay en realidad una
diferencia mucho más grande (alrededor de 30 veces) en la afinidad de
la ligadura para la aldosterona y el cortisol con la proteína inicial,
ancestral, que con la proteína final, objeto de la mutación (alrededor
del doble). De modo que la capacidad de la proteína para discriminar
entre ambos ligandos ha disminuido diez veces.
Uno pensaría que la disminución en cien veces de la capacidad de ligar
un esteroide constituiría al menos inicialmente un cambio muy
perjudicial que sería eliminado por la selección natural. Los autores
no ponen esto bajo ensayo; sencillamente dan por supuesto que no
constituiría un problema, o que el problema podría de alguna manera
solucionarse fácilmente. Ni ponen a ensayo su especulación de que el
DOC podría actuar de alguna manera como un ligando intermedio. En
otras palabras, de modo típicamente Darwinista, los autores pasan por
encima con sus imaginaciones lo que en realidad constituirían unas
dificultades biológicas sumamente graves.
Que unos resultados tan modestos sean proclamados tan a bombo y
platillo se debe más, sospecho yo, a la antipatía que muchos
científicos sienten contra el Designio Inteligente que al valor
intrínseco del experimento mismo.
En conclusión, los resultados (e incluso el imaginado pero
problemático escenario) quedan bien dentro de lo que un proponente del
Designio Inteligente ya esperaría que pudieran hacer los procesos de
mutación y selección natural, de modo que esto no afectará a nuestra
valoración de su mérito científico.
¡Pero es encantador saber que la revista Science nos tiene en mente!
Nota del editor.
Para información adicional en inglés,
pulse aquí.
http://www.discovery.org/scripts/viewDB/index.php?command=view&id=3408&program=DI%20Main%20Page%20-%20News&callingPage=discoMainPage
Irreducible
plantea al evolucionismo darwinista
por Michael Behe
23/04/2006
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Traducción y adaptación: Santiago Escuain - © SEDIN 2006 - http://www.sedin.org/
Original inglés en http://www.idthefuture.com/2006/04/the_lamest_attempt_yet_to_answ.html
// http://www.idthefuture.com/
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El estudio de Bridgham et al (2006) publicado en el número de 7 de
abril de la revista Science es el más patético de los intentos hasta
ahora -y quizá el más patético posible- de esquivar el problema que la
complejidad irreducible plantea al Darwinismo.
La esencia del estudio es como sigue: los autores comenzaron a
partir de una proteína que ya tiene la capacidad de interaccionar
intensamente con tres clases de hormonas esteroideas (aldosterona,
cortisol, y «DOC» [11-desoxicorticosterona]. Después de inducir
diversas mutaciones simples la proteína interactuaba de forma mucho
más débil con todos estos esteroides. En otras palabras, se hizo
disminuir una capacidad preexistente.
¡Aquí tenemos la hazaña! Y el hecho de que este estudio tan
sumamente modesto y sustancialmente irrelevante sea hinchado a bombo y
platillo con comunicados de prensa, con un comentario en la revista
Science por Christoph Adami, y con reportajes aparecidos y por
aparecer en los medios de comunicación, demuestra la enorme ansiedad
que algunos personajes padecen acerca de la tesis del Designio
Inteligente.
En este estudio, los autores querían observar si dos proteínas
modernas relacionadas llamadas receptor de glucocorticoide (GR) y
receptor de mineralocorticoide (MR) se podían derivar a partir de una
proteína ancestral común. Usando un inteligente análisis, los autores
prepararon una proteína que creían que representaba a la proteína
ancestral. Esta proteína liga a diversas hormonas de estructura
semejante, como lo hace la moderna MR. Entonces introdujeron dos
cambios de aminoácidos en la proteína que se encuentran en la moderna
GR. Los dos cambios llevaron a que la proteína ancestral ligase las
diferentes clases de hormonas con una intensidad de entre diez a mil
veces más débil- Esta proteína ligaba la aldosterona unas tres veces
más débilmente que el cortisol. Los autores observan que la moderna GR
(en tetrápodos) también liga la aldosterona más débilmente que el
cortisol. De modo que quizá, según este modo de pensar, un gene
ancestral que pudiera ligar ambas hormonas se duplicó en el pasado, en
el que una copia acumuló dichas dos mutaciones para llegar a ser la
moderna GR, mientras que la otra copia llegó a ser la moderna MR.
A continuación doy unos comentarios como respuesta:
Esto es una continuación de la venerable tradición darwinista de hacer
grandiosas afirmaciones basadas en resultados insignificantes. No hay
nada en este artículo que un proponente del DI piense que quede fuera
del alcance de las mutaciones aleatorias y de la selección natural. En
otras palabras, presentan una falsa imagen del adversario a batir.
Los autores (incluyendo a Christoph Adami en su comentario) redefinen
a su propia conveniencia la «complejidad irreducible» hasta términos
ínfimos. Desde luego, yo no clasificaría el sistema de ellos como de
CI. Los sistemas de CI que yo traté en La Caja Negra de Darwin
contienen una multiplicidad de factores proteínicos activos. En
cambio, el «sistema» de ellos se compone de solo una proteína y su
ligando. Aunque en la naturaleza el receptor y el ligando forman parte
de un sistema mayor que entonces posee una función biológica, el
fragmento del sistema mayor que ellos han escogido no hace nada por sí
mismo. En otras palabras, los componentes aislados con los que
trabajan no son de complejidad irreducible.
En el experimento ¡sólo cambiaron dos residuos de aminoácidos! No se
añadieron nuevos componentes, ni se eliminaron componentes viejos.
En este experimento no se produjo nada nuevo; más bien, lo que se hizo
fue debilitar la capacidad preexistente de una proteína para ligar
diversas moléculas. Los investigadores comenzaron sus experimentos con
una proteína que puede ligar intensamente diversos esteroides de
estructura muy similar, y acaban con una proteína que, como mucho,
liga algunos de los esteroides diez veces menos enérgicamente. (Figura
4C)
Estos resultados no difieren del desarrollo de resistencia a los
antibióticos, donde unos cambios de un solo aminoácido pueden llevar a
que disminuya la afinidad de una toxina a una proteína determinada
(por ejemplo, la resistencia a la warfarina en ratas, y la resistencia
a diversos medicamentos contra el SIDA). Los proponentes del designio
inteligente están plenamente de acuerdo en que estos cambios se pueden
conseguir mediante mutación al azar y selección natural.
En el intermedio «menos prometedor» (L111Q) la proteína ha perdido
esencialmetne su capacidad de ligar con ningún esteroide. En el caso
de la proteína intermedia «más prometedora» (la que presenta
únicamente la alteración S106P), la proteína ha perdido alrededor del
99% de su capacidad de ligar DOC y cortisol, y ha perdido alrededor
del 99,9% de su capacidad de ligar aldosterona. (Figura 4C)
Aunque los autores implican (y Adami lo afirma de manera directa) que
la proteína que ha sufrido mutación es específica para el cortisol, de
hecho también liga aldosterona con alrededor de la mitad de la
afinidad. (Comparar las curvas roja y verde en la gráfica inferior de
la derecha de la Figura 4C.) Lo que es más, hay en realidad una
diferencia mucho más grande (alrededor de 30 veces) en la afinidad de
la ligadura para la aldosterona y el cortisol con la proteína inicial,
ancestral, que con la proteína final, objeto de la mutación (alrededor
del doble). De modo que la capacidad de la proteína para discriminar
entre ambos ligandos ha disminuido diez veces.
Uno pensaría que la disminución en cien veces de la capacidad de ligar
un esteroide constituiría al menos inicialmente un cambio muy
perjudicial que sería eliminado por la selección natural. Los autores
no ponen esto bajo ensayo; sencillamente dan por supuesto que no
constituiría un problema, o que el problema podría de alguna manera
solucionarse fácilmente. Ni ponen a ensayo su especulación de que el
DOC podría actuar de alguna manera como un ligando intermedio. En
otras palabras, de modo típicamente Darwinista, los autores pasan por
encima con sus imaginaciones lo que en realidad constituirían unas
dificultades biológicas sumamente graves.
Que unos resultados tan modestos sean proclamados tan a bombo y
platillo se debe más, sospecho yo, a la antipatía que muchos
científicos sienten contra el Designio Inteligente que al valor
intrínseco del experimento mismo.
En conclusión, los resultados (e incluso el imaginado pero
problemático escenario) quedan bien dentro de lo que un proponente del
Designio Inteligente ya esperaría que pudieran hacer los procesos de
mutación y selección natural, de modo que esto no afectará a nuestra
valoración de su mérito científico.
¡Pero es encantador saber que la revista Science nos tiene en mente!
Nota del editor.
Para información adicional en inglés,
pulse aquí.
http://www.discovery.org/scripts/viewDB/index.php?command=view&id=3408&program=DI%20Main%20Page%20-%20News&callingPage=discoMainPage